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Impressionen des Jahrestreffens 2012

Zum Jahrestreffen 2012 des bioNMR-Netzwerk-NRW konnten wir zwei hochkarätige Gastsprecher in Jülich begrüßen.
Angela Gronenborn, ein Pionier der ersten Stunde auf dem Gebiet der mehrdimensionalen Lösungs-NMR-Spektroskopie an Biomolekülen und gegenwärtige Inhaberin der Rosalind-Franklin-Stiftungsprofessur an der Universität Pittsburgh, USA, erforscht u.a. strukturelle Aspekte der Wechselwirkung viraler und zellulärer Proteine und deren Rolle bei der HIV-1 Infektion und dem Umgehen der menschlichen Immunabwehr.
Andrew Dingley, dem vor mehr als zehn Jahren als Postdoktorand am Forschungszentrum Jülich gemeinsam mit seinem Mentor Stephan Grzesiek erstmals der direkte experimentelle Nachweis von Wasserstoffbrückenbindungen mittels NMR-Spektroskopie gelang, ist heute Professor an der Universität Auckland in Neuseeland und geht dort biologischen Fragestellungen mittels NMR-Spektroskopie auf den Grund.

Prof. Angela Gronenborn machte in ihrem Vortrag deutlich, dass eine gezielte Kombination der Daten
verschiedener Methoden, wie z.B. der Lösungs- und Festkörper-NMR, der Röntgenkristallographie und
der Cryo-Elektronenmikroskopie, neue Einsichten in den Aufbau des HIV-1 Capsids ermöglicht.

Luis Möckel, Doktorand aus Jülich, stelle seine Ergebnisse zur Wechselwirkung der HIV-2 Proteine Vpr und P6 in unterschiedlichen Modellmembranen vor.

Prof. Andrew Dingley, Auckland, präsentierte NMR Studien zur Struktur, Dynamik und Domänenorganisation des Proteins Cin1 aus einem Pilz, der Schäden an Äpfel hervorruft.

Dr. Sigrun Rumpel, Mülheim, konnte aus spektroskopischen Daten das Modell eines Elektronentransferkomplexes ableiten.

Dr. Hoa Quynh Do, Jülich, verwendet Festkörper-NMR zur Untersuchung des humanen CD4 und des HIV-1 Proteins VpU in Lipidmembranen.

Festkörper-NMR ist auch für Dr. Henrik Müller, Düsseldorf, die Methode der Wahl. Er untersucht damit die Fibrillisierung eines Prionenproteins.

Susanne Mödder, Doktorandin aus Jülich, sucht mittels NMR Spektroskopie nach den Ursachen der spezifischen Bindung bestimmter Peptidliganden an SH3 Domänen.

Dr. Philipp Neudecker (jetzt in Düsseldorf und Jülich) stellte eine elegante NMR-basierte Methode zur Bestimmung der Struktur „unsichtbarer", gering besetzter Proteinzustände vor, die er als Postdoktorand in Toronto, Kanada, gemeinsam mit seinem Mentor Prof. Lewis Kay und dessen Team, entwickelt hat.